Биодеградируемые изделия на основе фиброина шелка для тканевой инженерии и регенеративной медицины

Читать фрагмент

книга

Биодеградируемые изделия на основе фиброина шелка для тканевой инженерии и регенеративной медицины

В монографии представлены современные результаты исследования структуры и биологических свойств изделий на основе фиброина шелка и других биодеградируемых полимеров природного и синтетического происхождения. В книге рассматриваются способы получения биополимеров и изделий из них, возможность их использования для регенеративной медицины, тканевой инженерии, фармацевтики. В монографии проанализированы преимущества и недостатки биополимеров. Книга предназначена для специалистов в области биоинженерии, бионанотехнологий, структурной биологии, химии полимеров, фармацевтики.

Форматы: PDF

Серия: Мир биологии и медицины

Издательство: Техносфера

Год: 2018

Место издания: Москва

ISBN: 978-5-94836-528-2

Страниц: 162

Артикул: 77425

Электронная книга

599 ₽

Купить и скачать

Содержание

Содержание книги "Биодеградируемые изделия на основе фиброина шелка для тканевой инженерии и регенеративной медицины "

Авторы

Введение

Глава 1. Полимеры природного происхождения

1.1. Шелк

1.1.1. Возникновение шелководства

1.1.2. Получение шелка

1.1.3. Характеристика шелка

1.1.4. Фиброин как биоматериал

1.1.4.1. Биодеградируемые носители из фиброина шелка для клеточных культур и лекарственных веществ

1.1.4.1.1. Клеточные микроносители

1.1.4.1.2. Носители лекарственных веществ

1.1.4.2. Использование фиброина шелка при лечении заболеваний поджелудочной железы

1.1.4.3. Использование фиброина шелка при лечении заболеваний роговицы

1.1.4.4. Использование фиброина шелка при лечении раковых заболеваний

1.1.4.5. Применение шелка в инженерии тканей

1.1.4.5.1. Костная ткань

1.1.4.5.2. Хрящевая ткань

1.1.4.5.3. Ранозаживление

1.1.4.5.4. Связки

1.1.4.5.5. Кровеносные сосуды

1.1.4.5.6. Желудочно-кишечный тракт, мочевыделительная система

1.1.4.5.7. Нервная ткань

1.1.4.6. Антимикробные свойства фиброина шелка

1.2. Каркасный шелк паутины

1.3. Коллаген

1.4. Хитин, хитозан

1.5. Бактериальные полиоксиалканоаты – полиоксибутираты

1.6. Альгиновая кислота

Глава 2. Синтетические полимеры

2.1. Полигликолевая кислота

2.2. Полилактид

2.3. Поликапролактон

Глава 3. Особенности иммунного ответа на биоматериалы

Глава 4. Способы получения и методы исследования биоматериалов

4.1. Технологии изготовления 3D-матриксов

4.1.1. Метод выщелачивания

4.1.2. Метод сублимации

4.1.3. Метод электроспиннинга

4.1.4. Метод биопринтирования

4.2. Методы исследования биоматериалов

4.2.1. Микроскопические методы исследования биоматериалов

4.2.1.1. Сканирующая электронная микроскопия

4.2.1.2. Трансмиссионная электронная микроскопия

4.2.1.3. Конфокальная микроскопия

4.2.1.4. Сканирующая зондовая микроскопия

4.2.1.5. Сканирующая зондовая нанотомография

4.2.2. Инфракрасная спектроскопия

Глава 5. Исследование биологических свойств биополимеров in vitro и in vivo

5.1. Матриксы из фиброина шелка и рекомбинантного спидроина: получение, сравнительный анализ

5.2. Изучение адгезии и пролиферации фибробластов 3Т3 на каркасных матриксах из рекомбинантного спидроина и фиброина шелка

5.3. Экспериментальная модель травматического повреждения бедренной кости для исследования свойств матриксов in vivo

5.4. Тканеспецифические матриксы

Заключение

Список сокращений

Список литературы

Отрывок из книги

13цепи с массой 350 кДа (5263 аминокислоты) (12), (13). Гликозилиро-ванный белок P25 с массой 30 кДа связан с Fib-L и Fib-H гидрофоб-ными связями в единый комплекс (14). Предполагается, что этот комплекс может формироваться из шести тяжелых и шести легких цепей на одну молекулу гликолизированного белка P25 (15). Легкая цепь и тяжелая цепь фиброина, а также белок Р25 кодируются в ге-номе шелкопряда отдельно (12). Первичную структуру фиброина со-ставляют глицин (43%), аланин (30%), серин (12%) (16). В меньшем количестве в состав аминокислотной последовательности входят тирозин (5%), валин (2%), аспартат, глутамат и цистеин, который выполняет главную интегрирующую роль в объединении разных субъединиц в одну молекулу. Глицин, аланин и серин составляют ос-новную структурную последовательность Gly-Ala-Gly-Ala-Gly-Ser тяжелой цепи Fib-H, доля которой – 70% всей белковой последова-тельности (17). Более редко встречаются похожие последовательно-сти: Gly-Ala-Gly-Ala-Gly-Tyr (20%), Gly-Ala-Gly-Tyr-Gly-Ala (6%), Gly-Ala-Gly-Ala-Gly-Ala (4%), каждая из которых составляет ос-нову 12 регулярных гидрофобных кристаллических блоков, длина каждого из них – 413 аминокислотных остатков. Эти 12 блоков – 94% общей белковой последовательности, и разделяются они 11 нерегулярными аморфными промежуточными участками длиной в 42–43 аминокислотных остатка с отрицательным зарядом (16). В общей структуре фиброина выделяют положительно заряжен-ный С-конец тяжелой цепи длиной в 58 аминокислотных остат-ков, отрицательно заряженный N-конец тяжелой цепи длиной в 151 аминокислотный остаток и последовательность легкой цепи Fib-L, обладающую амфифильностью с небольшим преобладани-ем отрицательного заряда. Такая структура обуславливает амфи-фильность молекулы фиброина шелка с существенным перевесом в сторону гидрофобности. Фиброин не растворяется в воде, а также в разбавленных растворах многих кислот и щелочей, но растворим в концентрированных растворах хлорида лития, тиоцианата лития и кальция, хлорида...

Внимание!
При обнаружении неточностей или ошибок в описании книги "Биодеградируемые изделия на основе фиброина шелка для тканевой инженерии и регенеративной медицины (автор Ольга Агапова, Игорь Агапов)", просим Вас отправить сообщение на почту help@directmedia.ru. Благодарим!

Биодеградируемые изделия на основе фиброина шелка для тканевой инженерии и регенеративной медицины

Содержание

Отрывок из книги

С книгой "Биодеградируемые изделия на основе фиброина шелка для тканевой инженерии и регенеративной медицины" читают